LIF是单拷贝基因，该基因分别位于人和鼠的第22号和第11号染色体上，基因长度分别位于人和鼠的第22号和第11号染色体上，基因长度分别为7.6kb和8.7kb，均由3个外显子和2个内含子及一个很长的3＇端非翻译区组成，外显子Ⅰ编码5＇端非翻译区及前导序列的6个氨基酸残基；外显子Ⅱ编码前导序列的剩余部分和成熟LIF蛋白的前44个氨基酸残基；外显子Ⅲ同编码成熟LIF蛋白的其余136个氨基酸残基和3＇端非翻译区。不同种属的动物外显子的序列高度保守。由于转录起始点的不同可形成两种不同的LIF信使核糖核酸（mRNA）分子，同时形成两种不同的LIF蛋白：一种游离于细胞外间质中而另一种与细胞外基质结合。
成熟LIF蛋白是一种高度糖基化的分泌型蛋白，不同组织来源的LIF由于糖基化的不同，分子量由38kd～67kd不等，其去糖基化的蛋白核心为20kd。PI为8.6～9.2。LIF氨基酸组成序列也高度保守，人和鼠LIF蛋白同源性达79%。小鼠、人、羊LIF蛋白中有个半胱氨酸残基，大鼠中有个半胱氨酸残基，这些半胱氨酸残基间以二硫键连接是LIF赖以发挥生物学活性的结构基础。
LIF有两种受体，分别是解离常数为100～200pmol/L的高亲合力受体和解离常数为1～3nmol/L低亲合力受体。两种受体之间可以通过一种亲合力转换器分子gp130相互转化，膜表面的高亲合力受体在水中溶解后与gp130解离转变成低亲合力受体，而低亲合力受体则通过与gp130结合，形成联合体而转化成高亲和力受体，这种转换机制与白细胞介素-6（IL-6）、制瘤素M（OSM）、睫状神经营养因子（CNTF）和新近发现的心肌营养素的转换机制相同。